O que sao enzimas simles comparativo

Se púdessemos listar as classes de compostos existentes na natureza de acordo com o fascínio que provocam, as ENZIMAS estariam, com certeza, dentre os principais da lista. Mas o que faz dessas biomoléculas espécies tão incríveis e indispensáveis?

A manutenção de nossa vida depende da ocorrência ininterrupta de uma série de reações químicas. Porém, a temperatura de aproximadamente 36oC e o pH próximo da neutralidade (7,0), condições apresentadas pelo nosso organismo, não são favoráveis ao desenvolimento de todas essas reações. Um exemplo: a digestão das proteínas em aminoácidos é um processo que ocorre diariamente em nosso trato digestório. Essa "quebra" de proteínas também ocorre normalmente em laboratórios que desejam obter os aminoácidos em sua forma livre. A diferença está no fato de que para conseguir romper as ligações peptídicas fora do organismo humano, os cientistas precisam submeter as proteínas a processos de fervura em meio ácido ou básico.

Poderíamos facilmente concluir: uma reação que, para acontecer, precisa de fervura e condições extremas de pH não ocorrerá facilmente no interior do organismo humano, onde a temperatura é muito mais baixa e o pH nem sempre é o ideal para a ocorrência dessa reação... Mas ela acontece!!! Será que existe algum mediador, algum mecanismo que acelere essas reações dentro do nosso organismo?

A resposta é SIM... As enzimas é que fazem esse papel, atuando como CATALISADORES BIOLÓGICOS!!!

Catalisadores

Enzimas são catalisadores biológicos responsáveis por aumentar a velocidade de uma determinada reação química. Geralmente as enzimas são proteínas, mas existem alguns ácidos ribonucleicos que atuam como enzimas, sendo chamados de ribozimas.

Para que possam aumentar a velocidade de uma reação, as enzimas devem se ligar a reagentes, os quais são conhecidos como substratos. Por muito tempo, acreditou-se que essa ligação ocorria de maneira bastante rígida, um modelo conhecido como chave-fechadura. Atualmente, no entanto, aceita-se o modelo conhecido como encaixe induzido, o qual admite que leves mudanças ocorrem na forma da enzima à medida que o substrato entra no sítio ativo.

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O que são enzimas?

As enzimas são biomoléculas que atuam como catalisadores, ou seja, são substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas que ocorrem nos seres vivos sem que sejam consumidas durante essas reações. Sem a ação das enzimas, algumas reações seriam muito lentas, o que prejudicaria o metabolismo. As enzimas aceleram as reações de forma seletiva, sendo, portanto, catalisadores muito específicos.

As enzimas são capazes de acelerar uma reação mediante a diminuição da energia de ativação, ou seja, elas reduzem a quantidade de energia que deve ser adicionada para que uma reação tenha início.

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Toda enzima é uma proteína?

Apesar de serem frequentemente definidas como catalisadores biológicos de natureza proteica, nem toda enzima é uma proteína. Há alguns RNAs que funcionam como enzimas, os chamados ribozimas. A maioria das enzimas, no entanto, são proteínas, sendo formadas, portanto, por aminoácidos. A composição de aminoácidos dessas biomoléculas define a estrutura tridimensional que ela irá adquirir.

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Complexo enzima-substrato

Denomina-se de substrato o reagente sobre o qual uma enzima age. Quando uma enzima se liga ao seu substrato, forma-se o complexo enzima-substrato. Essa ligação acontece em uma região específica, chamada de sítio ativo.

Quando falamos das enzimas de natureza proteica, o sítio ativo corresponde a apenas alguns poucos aminoácidos, sendo o restante da molécula responsável por determinar a configuração do sítio ativo. A forma do sítio ativo, bem como a forma do substrato estão relacionadas à especificidade da enzima, uma vez que eles devem ser complementares.

O modelo chave-fechadura, proposto por Emil Fischer, é bastante difundido para explicar a interação entre enzima e substrato. De acordo com esse modelo, há uma complementaridade rígida entre a enzima e o substrato, assim como uma chave e uma fechadura. O sítio ativo da enzima teria um formato complementar ao substrato, o qual se encaixaria perfeitamente. Outras moléculas, portanto, não teriam acesso a esse sítio, o que garantiria a especificidade da enzima. Assim como uma chave abre apenas uma fechadura, uma enzima só se ligaria a um substrato. Hoje sabemos, no entanto, que esse modelo não está correto, uma vez que as enzimas não são estruturas rígidas como se pensava.

Atualmente, o modelo mais aceito para explicar a ligação entre uma enzima e o seu substrato é o do encaixe induzido, proposto inicialmente por Koshland e colaboradores. O sítio ativo e o substrato não funcionam de maneira rígida como uma chave e fechadura. Pesquisas mostram que, à medida que o substrato entra no sítio ativo, a enzima sofre uma leve modificação, a qual favorece o ajuste entre o sítio ativo e o substrato. Para compreender melhor esse modelo, podemos pensar na interação da enzima e substrato como um aperto de mão, o qual vai se tornando mais firme após o primeiro contato.

Cofatores

Grande parte das enzimas precisa de moléculas auxiliares para realizar a sua ação catalítica, chamadas de cofatores. Os cofatores podem estar ligados permanentemente à enzima ou podem se ligar ao substrato de maneira fraca e reversível. Eles também podem ser inorgânicos ou orgânicos. Quando os cofatores são moléculas orgânicas, são denominados coenzimas.

Algumas vitaminas atuam como coenzimas, sendo esse o caso, por exemplo, da riboflavina, também conhecida como vitamina B2. Como exemplos de cofatores inorgânicos, podemos citar o ferro e zinco na sua forma iônica.

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Classificação das enzimas

As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se como critério o tipo de reação que catalisam.

• Oxidoredutases: enzimas relacionadas com as reações de oxirredução.

• Transferases: catalisam a transferência de grupos de um composto para outro.

• Hidrolases: catalisam reações de hidrólise.

• Liases: atuam na adição de grupos a ligações duplas ou remoção de grupos formando uma ligação dupla.

• Isomerases: catalisam reações de isomerização.

• Ligases: enzimas que provocam a degradação da molécula de ATP, usando a energia liberada nessa reação para a formação de novos compostos.

A atividade de uma enzima é influenciada por fatores, sendo os principais a temperatura e o pH. Geralmente a temperatura exerce um papel positivo nas reações químicas, aumentando a taxa de uma reação enzimática. Porém, quando a temperatura aumenta acima das condições ótimas, a velocidade da reação cai consideravelmente. Isso ocorre porque se observa a desnaturação das proteínas. A maioria das enzimas dos seres humanos apresenta uma temperatura ótima entre 35 e 40 ºC. Além da temperatura, o pH também influencia a atividade enzimática, existindo também um valor ótimo. Para a maioria das enzimas, o valor ótimo de pH está na faixa de 6 a 8.

Por Vanessa Sardinha dos Santos
Professora de Biologia

Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações que ocorrem no organismo. Elas catalizam reações químicas específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses substratos.

A ação das enzimas pode ser influenciada por alguns fatores, como a temperatura elevada. A seguir falaremos um pouco mais sobre elas, sua importância, seu mecanismo de ação, e sua nomenclatura e classificação.

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O que são enzimas?

As enzimas são proteínas globulares especializadas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações químicas do organismo. É importante destacar que algumas moléculas de RNA, conhecidas como ribozimas, atuam como enzimas. Estas ainda apresentam papel catalizador, ou seja, atuam aumentando a velocidade das reações químicas.

As enzimas são altamente específicas, sendo que cada uma delas atua sobre um substrato específico em uma reação. Atualmente são conhecidas mais de 2.000 enzimas, e cada uma atua em uma reação específica.

Nomenclatura das enzimas

A nomenclatura das enzimas ocorre de diversas maneiras. As três formas mais utilizadas são:

• Nome clássico ou recomendado: nomeia, geralmente, acrescentando a terminação -ase ao nome do substrato sobre o qual atua a enzima. Essa é a forma mais utilizada por quem trabalha com enzimas. Por exemplo, a enzima amilase atua na reação de hidrólise do amido em moléculas de glicose, e a urease cataliza a reação de hidrólise da ureia em amônia e CO2.
• Nome usual: utiliza nomes consagrados pelo uso, como tripsina e pepsina.
• Nome sistemático: forma mais complexa e instituída pela União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB), apresenta mais informações que as demais em relação à funcionalidade da enzima. O nome sistemático apresenta, geralmente, três partes: o nome do substrato, o tipo de reação catalizada e o sufixo -ase. Por exemplo, a reação de conversão da glicose-6-fosfato à frutose-6-fosfato é catalizada pela enzima denominada glicose fosfato isomerase. Além do nome sistemático, a enzima recebe também um número, que deverá ser utilizado para uma precisa identificação. Essa numeração segue o modelo: EC XXXX. A sigla EC representa a Comissão de Enzimas (Enzyme Comission) da  União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular, e a sequência de quatro números é referente à sua classificação.

Classificação das enzimas

As enzimas podem ser classificadas, segundo a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular e de acordo com o tipo de reação que catalizam, da seguinte maneira:

Classe 1. Óxido-redutases: reações de óxido-redução ou transferências de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Exemplos: desidrogenases e peroxidases.

Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais entre as moléculas. Exemplos: aminotransferases e quinases.

Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma molécula em moléculas menores com a participação da água. Exemplos: amilase, pepsina e tripsina.

Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas ligações ou a remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo: fumarase.

Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de isômeros. Exemplo: epimerase.

Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de moléculas com gasto de energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo: sintetases.

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Mecanismo de ação das enzimas

A energia necessária para que uma reação inicie é chamada de energia de ativação. As enzimas atuam reduzindo essa energia de ativação e fazendo com que a reação ocorra de forma mais rápida do que na ausência dela. Essa capacidade catalizadora das enzimas aumenta a velocidade das reações em cerca de 1014 vezes.

A ação das enzimas ocorre por sua associação temporária com as moléculas que estão reagindo, aproximando-as. Com isso, as enzimas podem enfraquecer também as ligações químicas existentes, facilitando a formação de novas ligações. Elas se ligam a moléculas específicas, denominadas de substratos, e em locais específicos, os sítios de ativação, formando um complexo transitório. Ao fim do processo, esse complexo decompõe-se, liberando os produtos e a enzima, que, geralmente, recupera sua forma, podendo usada novamente para catalisar reações.

As enzimas atuam em cadeia, sendo que diversas delas podem atuar em sequência, num determinado conjunto de reações, formando as chamadas vias metabólicas. Uma célula apresenta diversas vias metabólicas, cada uma responsável por uma função específica, por exemplo, a síntese de substâncias, como os aminoácidos.

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Sítios de ligação

Como dito, as enzimas ligam-se aos substratos nos denominados sítios de ligação. Elas apresentam resíduos de aminoácidos específicos arranjados de forma tridimensional, formando os sítios de ligação, locais em que os substratos ligam-se durante a reação.

Além desse arranjo tridimensional, as enzimas apresentam, nesses sítios, um arranjo adequado de regiões hidrofílicas (interagem com água) e hidrofóbicas (não interagem com água), carregadas (apresentam cargas elétricas) e neutras (não apresentam cargas elétricas).

O substrato deve apresentar uma configuração adequada, estrutural e química, de forma a alojar-se no sítio de ligação. Esse modelo de encaixe perfeito é conhecido como modelo chave-fechadura, devido à relação com o fato de que cada chave encaixa-se em uma fechadura específica. No entanto, é sabido que a aproximação e a ligação do substrato ao sítio de ligação induzem na enzima uma mudança conformacional, tornando-a ideal. Esse modelo é conhecido como modelo do ajuste induzido.

Fatores que regulam a atividade enzimática

As enzimas podem ter sua atividade influenciada por alguns fatores. Dentre esses  podemos destacar a temperatura, o pH e as enzimas reguladoras.

• Temperatura: Grande parte das enzimas aumenta suas taxas de reações na medida em que a temperatura em que elas atuam eleva-se em 10 ºC. Entretanto, essa taxa começa a decair a partir do momento em que a temperatura atinge os 40 ºC. A partir dessa temperatura, observa-se que as enzimas passam a sofrer desnaturação, um desdobramento de sua estrutura.
• pH: Alterações no pH do meio em que a enzima encontra-se leva a alterações em suas cargas. A manutenção da forma das enzimas deve-se à atração e repulsão entre as cargas dos aminoácidos que a constituem. Mudanças nessas cargas alteram a forma da enzima, afetam a ligação entre ela e substrato e, assim, a sua funcionalidade.
• Enzimas reguladoras: Estas atuam regulando a taxa das vias metabólicas. Muitas vezes, elas ocupam o primeiro lugar da sequência da via metabólica e aumentam ou diminuem a atividade mediante alguns sinais, como os níveis de substrato ou a demanda energética da célula.

Resumo sobre enzimas

• As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos.
• Catalisadores são substâncias que atuam diminuindo a energia de ativação das reações, aumentando a velocidade em que essas ocorrem e não sendo consumidas no processo.
• As enzimas apresentam alta especificidade, atuam apenas sobre substratos específicos.
• As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação das reações nas células.
• A temperatura, o pH e as enzimas reguladoras são fatores que influenciam na atividade enzimática.